Лектины
Лектины (от лат. legere — выбирать, собирать) — белки и гликопротеины растительного и животного происхождения, обладающие способностью высокоспецифично связывать остатки углеводов на поверхности клеток, в частности, вызывая их агглютинацию.
Лектины нередко участвуют в клеточном распознавании, например, некоторые патогенные микроорганизмы используют лектины для прикрепления к клеткам поражённого организма. Первоначально лектины были выделены из семян растений, однако они найдены у большинства живых организмов. Лектины могут вызывать агглютинацию эритроцитов, а также обладают избирательной митогенной активностью в отношении различных субпопуляций клеток крови.
ИсторияПравить
Лектины были открыты более 100 лет назад у растений, в настоящее время известно, что они широко распространены в природе, в том числе у животных и человека.
Считается, что первое описание лектина было сделано Питером Германом Штильмарком в тезисах диссертации, представленной в 1888 году в Тартуском университете. Он выделил из семян клещевины (Ricinus communis) весьма токсичный гемагглютинин, который был назван рицином.
Первым лектином, получаемым в промышленных масштабах стал конканавалин А, белок из растения канавалия мечевидная, который широко используется для очистки и характеристики сахаро-содержащих молекул и клеточных структур.
Биологические функцииПравить
Хотя у животных лектины нередко оказывают влияние на процессы в иммунной системе и, как рицин, могут иметь некоторые ферментативные функции, большинство лектинов ферментами не являются и не имеют никакого отношения к иммунитету. Они могут связывать как растворенные углеводы, так и функциональные группы углеводов в составе гликопротеинов или гликолипидов.
Функции у животныхПравить
Лектины и лектиноподобные компоненты выполняют множество разнообразных физиологических функций, в частности, в регуляции клеточной адгезии, синтеза гликопротеинов или уровня белка в крови. Например, они оказывают влияние на процессы активации лимфоцитов в процессе иммунного ответа, а также на эффекторные фазы — комплемент-зависимую и Т-клеточную цитотоксичность. Лектины оказывают митогенный эффект и вызывают бласт-трансформацию лейкоцитов (когда лейкоцит превращается в лейкобласт и начинает делиться). Некоторые лектины, находясь на поверхности клеток печени, связывают галактозу, удаляя ее из крови. Другие лектины являются рецепторами ферментов, содержащих остатки маннозы. Одним из самых известных лектинов, связывающих маннозу, является компонент лектинового пути активации комплемента, который составляет часть системы врожденного иммунитета.
Функции у растенийПравить
Функции растительных лектинов до конца еще не изучены. Поскольку их много в семенах растений, предполагают, что они участвуют в прорастании семени. Как и у животных, одной из функций лектинов считается их связывание на поверхности клеток паразитов. Кроме углеводов лектины могут связывать некоторые другие вещества, например, аденин, ауксины, индолуксусную кислоту, которые считаются фитогормонами[1]. Токсичность лектинов может быть причиной расстройства пищеварения в результате поедания растительной пищи, содержащей большое их количество, например, соевых бобов, в которых содержится соевый агглютинин. Он способен нарушить пищеварение в тонком кишечнике, связываясь на поверхности клеток кишечного эпителия. Тепловая обработка обычно понижает токсичность лектинов, но некоторые из них устойчивы к нагреванию. Лектины могут также вызывать повышенное выделение слизи в кишечнике, что сказывается на усваивании пищи (Ayyagari, Narasinga Rao, & Roy, 1989; Duranti, 2006; Francis, Makkar, & Becker, 2001).
КлассификацияПравить
Лектины разделяют по происхождению: лектины растений и животных, и по структуре: среди лектинов животных выделяют лектины типа С, для которых характерно присутствие структурно гомологичного домена связывания углеводов.
| Table of the major lectins [2] | |||||
|---|---|---|---|---|---|
| Lectin Symbol | Lectin name | Source | ligand motif | ||
| Mannose binding lectins | |||||
| ConA | Concanavalin A | Canavalia ensiformis | α-D-mannosyl and α-D-glucosyl residues branched α-mannosidic structures (high α-mannose type, or hybrid type and biantennary complex type N-Glycans) | ||
| LCH | Lentil lectin | Lens culinaris | Fucosylated core region of bi- and triantennary complex type N-Glycans | ||
| GNA | Snowdrop lectin | Galanthus nivalis | α 1-3 and α 1-6 linked high mannose structures | ||
| Galactose / N-acetylgalactosamine binding lectins | |||||
| RCA | Ricin, Ricinus communis Agglutinin, RCA120 | Ricinus communis | Galβ1-4GlcNAcβ1-R | ||
| PNA | Peanut agglutinin | Arachis hypogaea | Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) | ||
| AIL | Jacalin | Artocarpus integrifolia | (Sia)Galβ1-3GalNAcα1-Ser/Thr (T-Antigen) | ||
| VVL | Hairy vetch lectin | Vicia villosa | GalNAcα-Ser/Thr (Tn-Antigen) | ||
| N-acetylglucosamine binding lectins | |||||
| WGA | Wheat Germ agglutinin, WGA | Triticum vulgaris | GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (sialic acid) | ||
| N-acetylneuraminic acid binding lectins | |||||
| SNA | Elderberry lectin | Sambucus nigra | Neu5Acα2-6Gal(NAc)-R | ||
| MAL | Maackia amurensis leukoagglutinin | Maackia amurensis | Neu5Ac/Gcα2,3Galβ1,4Glc(NAc) | ||
| MAH | Maackia amurensis hemoagglutinin | Maackia amurensis | Neu5Ac/Gcα2,3Galβ1,3(Neu5Acα2,6)GalNac | ||
| Fucose binding lectins | |||||
| UEA | Ulex europaeus agglutinin | Ulex europaeus | Fucα1-2Gal-R | ||
| AAL | Aleuria aurantia lectin | Aleuria aurantia | Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1 | ||
ПримечанияПравить
- ↑ S. S., Kavitha, M., Swamy, M. J. Komath Organic and Biomolecular Chemistry, vol. 4. — 2006. — С. 973–988.о книге
- ↑ "Lectin list" (PDF). Interchim. 2010. Retrieved 2010-05-05.
СсылкиПравить
- Biological effects of plant lectins…
- World of Lectin links maintained by Thorkild C. Bøg-Hansen
- Proteopedia shows more than 800 three-dimensional molecular models of lectins, fragments of lectins and complexes with carbohydrates
- EY Laboratories, Inc World’s largest lectin manufacturer.
См. такжеПравить