Участник:Миг/Фибриллы

Фибриллы (новолат. fibrilla – волоконце, ниточка, уменьшительное, от лат. fibra – волокно, нить) — нитевидные структуры в клетках и тканях животных и растительных организмов. К фибриллам относят различные по происхождению и функцией волокон. Образования, видимые в оптическом микроскопе (например, коллагеновые и эластичные волокна, миофибриллы, тонофибриллы) и обнаруживаемые электронномикроскопически (например, протофибриллы мышц, цитоплазматические микрофибриллы).[1]

Основные виды фибрилл выдимые в микроскопах:

  • Миофибриллы(оптический микроскоп);
  • Тоннофибриллы(оптический микроскоп);
  • Протофибриллы мышц(электронный микроскоп);
  • Цитоплазматические микрофибриллы (электронный микроскоп).

МиофибриллыПравить

Миофибриллы [от мио... и новолат. fibrilla (уменьшительное от лат. fibra) - волоконце, ниточка], сократимые нити в протоплазме поперечнополосатых мышечных волокон скелетной мускулатуры, сердечной мышцы, мышц с двойной косой исчерченностью и др.. Диаметр миофибриллы от 0,5 до нескольких мкм. В поперечном сечении миофибриллы округлы, угловаты или овальны.

Однако основную массу миофибрилл составляют тончайшие белковые нити — миофиламенты, или протофибриллы двух типов: толстых — миозиновых (состоят главным образом из миозина, длина их около 1500 нм, диаметр 10-15 нм) и тонких — актиновые (состоят в основном из актина, длина их 1000-1100 нм, диаметр 5-8 нм). Имеются в миофибриллах и другие белки: тропомиозин В (в тонких протофибриллах мышц всех типов) и тропомиозин А, или парамиозин (в толстых протофибриллах мышц с двойной косой исчерченностью), а также a и b актинины, тропонин и др.[2][3]

Миофибриллы входят в состав всех мышечных (сокращающихся) тканей.

Строение миофибриллПравить

В цитоплазме имеется большое количество миофибрилл, обеспечивающих сокращение; миофибриллы состоят из актиновых (тонких) и миозиновых (толстых) микрофибрилл.

МикрофибриллыПравить

  Основная статья: Микрофибриллы

Микрофибриллы — микроволоконце или подобная волокну структкра тонких нитей, которые состоят из гликопротеинов и целлюлозы. Это обычно, но не всегда, используется как общий подход в описании структуры волокна белка. Его наиболее часто наблюдаемый структурный образец — 9+2 образца, в которых два центральных protofibrils окружены девятью другими парами. Целлюлоза в заводах - один из примеров составов небелка, которые используют этот срок с той же самой целью. Микроволоконца целлюлозы установлены во внутренней поверхности первичной стены клетки. Поскольку клетка поглощает воду, при её увеличения объема и существующие микроволоконца, отдельные и новые сформированы, чтобы помочь увеличивать силу клетки.

Актиновая микрофибрилла (тонкая)Править

представляет собой тонкую нить. Основу актиновой микрофибриллы составляет белок актин, который имеет фибриллярную структуру. На актине есть места для связывания миозина в поперечнополосатой мышечной ткани. К актину присоединены еще несколько белков, образующих тропонин-тропомиозиновый комплекс:

  • тропомиозин - закрывает на молекуле актина места для связывания с миозином
  • тропонин С - присоединяет ионы кальция; после присоединения кальция сдвигает молекулу тропомиозина с ее первоначального расположения, что приводит к открытию на молекуле актина мест для связывания с миозином
  • тропонин Т и тропонин I - выполняют структурную функцию.

В гладкой мышечной ткани тропонин-тропомиозинового комплекса нет. Актиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету клетки в области Z-линий с помощью специальных белков, таких как альфа-актинин, виментин, десмин.[4]

Миозиновая микрофибрилла (толстая)Править

Миозиновая микрофибрилла (толстая) представляет собой толстую нить. Построена из молекул миозина, имеется множество типов миозина с разной скоростью расщепления АТФ, что обуславливает отличия в скорости сокращения разных мышечных волокон.

Молекула миозина похожа на клюшку для игры в гольф или хоккей, в ней различают головку (это та часть клюшки, которая ударяет по мячу или шайбе) и (рукоятка клюшки). Миозиновая микрофибрилла представляет собой пучек таких клюшек, связанных за рукоятки, причем часть головок смотрит в одну сторону, а часть - в другую (передне-заднее направление). Участки миозиновых микрофибрилл, где находятся головки, вставлены между актиновыми микрофибриллами. Миозиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету клетки в области линии М (середина полоски Н) головка миозина может:

  • 1)поворачиваться,
  • 2)прикрепляться к актину,
  • 3)расщеплять АТФ, то есть является АТФ-азой

Головка миозина может присоединяться к актину только тогда, когда она содержит АДФ и Фосфат (продукты распада АТФ). Головка миозина, соединенная с актином, может совершать гребковое движение только в момент, когда от нее отсоединяются АДФ и Фосфат. Головка миозина может отсоединиться от актина только тогда, когда она присоединяет к себе молекулу АТФ в гладкой мышечной ткани. Головка миозина имеет легкие цепи, которые должны сначала фосфорилироваться, для того чтобы она смогла расщеплять и присоединять АТФ и взаимодействовать с актином.[5]

На примере работы миофибрилл мышечных волокон, работа миофибрилл клеток фоторецептров колбочек, палочек в сетчатке глаза отличается их изменением размеров (сокращение или удлинения) тем, что происходят в результате воздействия светового луча (фотонов) происходят морфологические изменения во внешней сетчатке в ответ на изменяющиеся световые условия освещения. Они могут быть разбиты на два компонента:

  • Перемещение гранул пигмента в пределах микроворсинок относящегося к сетчатке глаза эпителия пигмента (RPE);
  • Позиционные изменения в ячейках фоторецептора. Эти позиционные изменения оптимизируют положение колбочек и фоторецепторов палочек для оптимального положения (фокусировки предметных точек) их при создании оптического изображения на фокальной поверхности сетчатки.[6]

См. такжеПравить

СсылкиПравить